18. Aminoacizi

18.1. Introducere

Componentele fundamentale ale celulelor vii, animale și vegetale, sunt:

• proteinele;
• zaharidele;
• grăsimile.

Componenții principali din protoplasma acestor celule sunt proteinele (completare: protoplasma reprezintă materialul viu al celulei conținut în nucleu, citoplasmă, practic delimitat de membrana celulară). Proteinele sunt compuși naturali macromoleculari obținuți din aminoacizi.

R – radical hidrocarbonat, care poate fi rest hidrocarbonat sau poate conține și alte grupe funcționale, inclusiv grupe carboxil sau amino.

În molecula unui aminoacid, poziția vecină grupei carboxil se numește poziția α. Astfel că în funcție de poziția ocupată de grupa amino raportat la grupa carboxil, se întâlnesc α, β, γ, δ, ε aminoacizi.

Aminoacizii naturali sunt în mare parte α - aminoacizi. În alcătuirea proteinelor intră constant aproximativ 20 de α - aminoacizi.

18.2. Denumirea aminoacizilor

Aminoacizii conțin două grupe funcționale: amino si carboxil. Dintre acestea, în stabilirea denumirii, grupa carboxil este prioritară. Astfel, denumirea unui aminoacid se obține prin adăugarea prefixului amino la numele acidului. Se indică și poziția grupei amino în catena acidului, în cazul în care sunt aminoacizi cu mai mult de 3 atomi de carbon în moleculă. Cele două moduri în care se poate face denumirea acestor aminoacizi, sunt:

• să se numeroteze atomii de carbon începând cu cel din grupa carboxil sau
• să se noteze cu litere din alfabetul grecesc (α, β, γ, etc.) atomii de carbon începând cu cel vecin grupei carboxil.

De exemplu:

Pe de altă parte, denumirile aminoacizilor preluate din Biochimie sunt mult mai folosite.

Aminoacizii se pot clasifica în funcție de:

• numărul grupelor amino sau carboxil din moleculă;
• prezența altor grupe funcționale în moleculă.

Încadrarea, denumirile și formulele plane ale unora dintre cei mai răspândiți aminoacizi:

18.3. Izomeria aminoacizilor

Dependent de complexitatea moleculei, aminoacizii pot să prezinte izomerie:

• de catenă (se ramifică catena);
• de poziție (diferă poziția unei grupe funcționale);
• enantiomerie.

α-aminoacizii naturali conțin în moleculă cel puțin un atom de carbon asimetric și sunt optic activi. Excepție face glicina. În α-aminoacizii naturali, cu excepția unui număr mic dintre aceștia, atomul de carbon asimetric din poziția α are configurație S. În formulele de proiecție, grupa amino se află în stânga, iar atomul de hidrogen este în dreapta. Astfel, prin convenție, acești ɑ-aminoacizi au fost încadrați în seria sterică L și enantiomerii lor în seria D. Notarea seriilor cu D și L nu prezintă nicio legătură cu denumirile dextrogir și levogir, deoarece nu este o legătură între configurația atomului de carbon asimetric și sensul în care este rotit planul luminii polarizate. De exemplu, cisteina naturală este levogiră, iar alanina naturala este dextrogiră și ambele fac parte din seria L.

18.4. Proprietăți fizice

Proprietățile fizice ale aminoacizilor sunt:

• sunt substanțe cristaline care se topesc la temperaturi ridicate de peste 250°C, cu descompunere;
• sunt solubili în apă;
• sunt insolubili în solvenți organici;
• numeroși aminoacizi prezintă gust dulce;
• prezintă puncte de topire mai ridicate decât ale acizilor corespunzători – p.t. _{acid acetic} = +16,6°C și p.t. _glicocol = +232°C; acest lucru este justificat de atracțiile electrostatice puternice care se stabilesc între sarcinile de semn contrar ale amfionilor.

18.5. Proprietăți chimice

Prezența celor două grupe funcționale în molecula unui aminoacid, dictează comportamentul chimic al acestuia.

Reacția de ionizare și caracterul amfoter

În structura unui amfion se întâlnește:

• o grupă cu caracter bazic, –COO^-;
• o grupă cu caracter acid, –N⁺H₃.

Din acest motiv aminoacizii pot să funcționeze atât ca acizi, cât și ca baze. Deci, prezintă caracter amfoter.

Prin tratarea soluției apoase a unui aminoacid cu o cantitate mică dintr-un acid tare sau bază tare, soluția aminoacidului nu își modifică semnificativ pH-ul. Astfel de soluții care prezintă această proprietate, poartă numele de soluții tampon. 

În soluții bazice, aminoacizii sunt sub formă de anioni, iar în soluții acide sunt sub formă de cationi.

Ionii care există în soluția apoasă a unui aminoacid monoaminomonocarboxilic, sunt:

Forma amfionică este în exces, iar moleculele neionizate sunt în concentrație foarte mică.

ACTIVITATE EXPERIMENTALĂ

Caracterul amfoter al aminoacizilor

Reactivi și ustensile: soluție apoasă de aminoacid (glicină, alanină, etc.), soluție de HCl 10%, soluție de NaOH 10%, turnesol, hârtie indicatoare de pH, baghete de sticlă, 4 pahare Berzelius.

Mod de lucru: Se notează cele 4 pahare Berzelius de la 1 la 4. Se toarnă câte 10-20 mL de soluție de aminoacid în cele 4 pahare Berzelius. În cele notate cu 1 și 2 se adaugă câteva picături de turnesol și se observă culoarea indicatorului. În paharele notate cu 3 și 4 se determină valoarea pH-ului folosind o hârtie indicatoare de pH.

În paharele 1 și 3 se adaugă în picături 2-3 mL de soluție de HCl și se amestecă. Se observă culoarea turnesolului în paharul 1 și se determină valoarea pH-ului în paharul 3.

În paharele 2 și 4 se adaugă în picături 2-3 mL de soluție de NaOH și se amestecă. Se observă culoarea turnesolului din paharul 2 și se determină valoarea pH-ului în paharul 4.

Observații: Se remarcă faptul că prin adăugarea de cantități limitate de acizi sau baze, pH-ul soluțiilor de aminoacizi rămâne practic neschimbat.

Variațiile de culoare ale turnesolului în funcție de pH, sunt:

Punctul izoelectric constituie valoarea pH-ului la care anionul și cationul unui aminoacid prezintă aceeași concentrație. La punctul izoelectric predomină forma amfionică. La electroliză, un aminoacid migrează spre catod în soluție acidă și spre anod în soluție bazică. (Completare: electroliza presupune trecerea unui curent electric printr-o soluție cu ajutorul a 2 electrozi: anod (+) și catod (-).)

Valoarea punctului izoelectric pentru unii compuși:

ACTIVITATE EXPERIMENTALĂ

Identificarea aminoacizilor

Mod de lucru: Un amestec de albuș de ou și apă se filtrează și se obține o soluție de albumină (6 mL). Peste aceasta se adaugă 4 mL de soluție de NaOH (hidroxid de sodiu) de concentrație 40% și se încălzește la fierbere timp de 10 minute. Tulburarea care apare la început dispare pe măsură ce albumina hidrolizează.

Reacții de condensare și policondensare

Astfel, aminoacizii prezintă o proprietate importantă ce favorizează reacția intermoleculară între cele două grupe funcționale din moleculă.

Peptidele prezintă în molecula un număr mai mic de aminoacizi (<10), iar polipeptidele prezintă un număr mai mare de aminoacizi (10 – 50). Macromoleculele care prezintă un număr mai mare de 50 și până peste 10.000 de aminoacizi se numesc proteine.

Peptidele se pot clasifica în:

• peptide simple – în alcătuirea lor intră un singur aminoacid;
• peptide mixte – în alcătuirea lor intră aminoacizi diferiți.

În funcție de numărul de molecule de aminoacizi care pot intra în alcătuirea peptidelor, acestea pot fi: dipeptide (2 aminoacizi), tripeptide (3 aminoacizi) și așa mai departe.

Chimistul român, Haralamb Vasiliu (1880 – 1954) și profesor al Universității din Iași a studiat metabolismul substanțelor proteice, structura proteinelor și a polizaharidelor.

În cazul în care în reacție sunt implicați 2 aminoacizi diferiți, pe lângă cele două dipeptide simple se obține și dipeptidele mixte.

Pentru reprezentarea unei catenei polipeptidice, se scriu următoarele:

• la stânga catenei (capătul din stânga), se scrie aminoacidul cu grupa amino, –NH₂ liberă, denumit aminoacid N-terminal;
• la dreapta catenei (capătul din dreapta) se scrie aminoacidul cu grupa –COOH liberă, denumit aminoacid C-terminal.

Pentru a denumi peptidele, la numele acidului C-terminal se adaugă ca prefix numele radicalilor celorlalți aminoacizi. 

Prin hidroliza parțială a proteinelor, se obțin peptide. Acestea pot fi folosite pentru stabilirea structurii proteinelor. Peptidele se întâlnesc în organismele vii unde îndeplinesc anumite funcții.

Biosinteza proteinelor prin policondensarea aminoacizilor, este un proces complex. Ordinea în care aminoacizii se succed în lanțul proteic este dictată de informația genetică conținută în ADN.

Obținerea în laborator a unei peptide este un proces complicat, se desfășoară în etape și necesită blocarea grupelor între care nu trebuie să se facă condensarea.

Hidroliza proteinelor și peptidelor

Hidroliza proteinelor și peptidelor este procesul invers al condensării aminoacizilor.

Astfel de reacții au loc și în organismele vii, unde sunt catalizate de enzime specifice – peptidaze.

În cursul digestiei, proteinele sunt hidrolizate în etape succesive, în care fiecare etapă este catalizată de o anumită enzimă. Mai întâi se obțin peptide și ulterior aminoacizi. Organismul utilizează acești aminoacizi pentru a-și forma proteine proprii necesare creșterii, refacerii țesuturilor și sintezei de enzime și hormoni. Aminoacizii în exces introduși prin hrană sau cei care provin din metabolismul proteic, sunt dezaminați. Astfel rezultă amoniac care este eliminat sub formă de uree sau acid uric, iar restul organic este transformat în zaharide sau grăsimi, utilizate pentru producerea energiei.

Sunt două tipuri de aminoacizi necesari organismului uman:

• aminoacizi neesențiali – cei pe care organismul uman îi poate sintetiza printr-un proces biochimic complex;
• aminoacizi esențiali – cei pe care organismul uman nu îi sintetizează și care trebuie să fie preluați din hrană, respectiv din proteine vegetale sau animale.

Aminoacizii esențiali sunt:

• valină;
• leucină;
• izoleucină;
• fenilalanină;
• treonină;
• metionină;
• lisină;
• triptofan.